Sàng lọc một số chủng vi khuẩn và xạ khuẩn có hoạt tính trung hòa virus lở mồm long móng
Main Article Content
Abstract
Lở mồm long móng là một trong những bệnh gây thiệt hại nghiêm trọng cho ngành chăn nuôi tại Việt Nam. Để giảm thiệt hại kinh tế, hằng năm nước ta phải tiêu tốn lượng tiền không nhỏ để nhập khẩu vacxin phòng chống bệnh này. Do vậy, trong nghiên cứu này chúng tôi tiến hành sàng lọc các chủng vi khuẩn và xạ khuẩn có hoạt tính trung hòa virus gây bệnh trên dòng tế bào BHK21 nhằm bước đầu chủ động nguồn sinh phẩm phòng chống bệnh trong nước và cung cấp những thông tin về những chủng có hoạt tính quý giá làm tiền đề cho những nghiên cứu tiếp theo. Kết quả bước đầu cho thấy, từ 500 chủng vi khuẩn và xạ khuẩn, 6 chủng có hoạt tính kìm hãm protease (protease inhibitor) đã được chúng tôi sàng lọc. Tuy nhiên, trong số 6 chủng này thì chỉ có 3 chủng (chủng VNA002, B113 và B114) có hoạt tính trung hòa virus lở mồm long móng ở dòng tế bào BHK21. Dựa trên trình tự 16S rDNA, ba chủng này được phân loại là Streptomyces mirabilis, B. thuringiensis và B. amyloliquefaciens subsp. amyloliquefaciens
Từ khóa: Lở mồm long móng, trung hòa virus, vi khuẩn, xạ khuẩn.Lở mồm long móng là một trong những bệnh gây thiệt hại nghiêm trọng cho ngành chăn nuôi tại Việt Nam. Để giảm thiệt hại kinh tế, hằng năm nước ta phải tiêu tốn lượng tiền không nhỏ để nhập khẩu vacxin phòng chống bệnh này. Do vậy, trong nghiên cứu này chúng tôi tiến hành sàng lọc các chủng vi khuẩn và xạ khuẩn có hoạt tính trung hòa virus gây bệnh trên dòng tế bào BHK21 nhằm bước đầu chủ động nguồn sinh phẩm phòng chống bệnh trong nước và cung cấp những thông tin về những chủng có hoạt tính quý giá làm tiền đề cho những nghiên cứu tiếp theo. Kết quả bước đầu cho thấy, từ 500 chủng vi khuẩn và xạ khuẩn, 6 chủng có hoạt tính kìm hãm protease (protease inhibitor) đã được chúng tôi sàng lọc. Tuy nhiên, trong số 6 chủng này thì chỉ có 3 chủng (chủng VNA002, B113 và B114) có hoạt tính trung hòa virus lở mồm long móng ở dòng tế bào BHK21. Dựa trên trình tự 16S rDNA, ba chủng này được phân loại là Streptomyces mirabilis, B. thuringiensis và B. amyloliquefaciens subsp. amyloliquefaciens
Từ khóa: Lở mồm long móng, trung hòa virus, vi khuẩn, xạ khuẩn.
References
[2] Cục Thú y. Sổ tay phòng chống bệnh lở mồm long móng. Nhà Xuất Bản Nông Nghiệp 1-90, 2003.
[3] Carrillo C., Tulman E. R., Delhon G. Comparative genomics of Foot-and-Mouth disease virus. Journal of virology 79, 6487-6504, 2005.
[4] Cheung A, DeLamarter J, Weiss S, Kupper H. Comparison of the major antigenic determinants of different serotypes of foot-and-mouth disease virus. Journal of virology 48, 451-459, 1983.
[5] Tô Long Thành, Bùi Quang Anh, Hoàng Văn Năm. Kết quả chẩn đoán bệnh, giám sát sự lưu hành của virus và sự lựa chọn vắc xin phòng chống bệnh LMLM của Cục thú y (1985- 2006). Tạp chí Khoa Học Kỹ Thuật Thú Y 13, 71-75, 2006.
[6] Berke Martin Jan, et all (2011), Antiviral Activity and Mode of Action of TMC647078, a Novel Nucleoside Inhibitor of the Hepatitis C Virus NS5B Polymerase, Antimicrobial agents and chemotherapy, p. 3812–3820.
[7] Binder Joseph, et all (2011), Development of hepatitis C virus chimeric replicons for identifying broad spectrum NS3 protease inhibitors, Antivial Research 91, p. 102 – 111.
[8] Federico Maurizio, et all (2011), HIV-protease inhibitors block the replication of both vesicular stomatitis and influenza viruses at an early post-entry replication step, Virology 417, p. 37 – 49.
[9] Gantt Soren, et all (2011), The HIV Protease Inhibitor Nelfinavir Inhibits Kaposi’s Sarcoma-Associated Herpesvirus Replication In Vitro, Antimicrobial agents and chemotherapy, p. 2696 – 2703.
[10] Kazuhiko. I, et all (2011), Novel HIV-1 protease inhibitors (PIs) containing a bicyclic P2 functional moiety, tetrahydropyrano-tetrahydrofuran, that are potent against multi-PI-resistant HIV-1 variants, Antimicrob. Agents Chemother, doi:10.1128/AAC.01540-10.
[11] Curry S., et al., (2007), Foot-and-mouth disease virus 3C protease: recent structural and functional insights into an antiviral target. Int. J. Biochem. Cell Biol. 39:1–6
[12] Thomson CJ et al. (1995) Gentics and biochemistry of antibiotic production. Butterworth- Heinemann, Boston, London, Oxford, Singapore, Syndey, Toronto, Wellington: 197- 222.
[13] Saitou N, Nei M (1987) The neighbor - joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees. Mol Bilo Evol 4: 406- 425
[14] Felsen Stein J (1985) Confidence limits on phylogenies: an approach using the bootstrap. Evolution 39: 783- 791.
[15] Kleina G. Lynn, et all (1992), Antiviral Effects of a Thiol Protease Inhibitor on Foot-and-Mouth Diease Virus, Journal of Virology, p.7168 – 7175.
[16] Lim Annie Huichang, et all (2011), Novel agmatine and agmatine-like peptidomimetic inhibitors of the West Nile virus NS2B/NS3 serine protease, European Journal of Medicinal Chemistry 46, p. 3130 – 3134.
[17] Lu Jian-Ming, et all (2012), Ginkgolic acid inhibits HIV protease activity and HIV infection in vitro, Basic Research, 18(8): BR293-298.
[18] Pasquato Antonella, et all (2012), Evaluation of the anti-arenaviral activity of the subtilisin kexin isozyme-1/site-1 protease inhibitor PF-429242, Virology 423, p. 14 – 22.
[19] Tomlinson M. Suzanne, et all (2011), Anthracene – based inhibitors of dengue virus NS2B – NS3 protease, Antivial Research 89, p.127 – 135.