Tinh sạch chất ức chế Trypsin (TI) từ hạt đậu tương (Glycine Max L.)
Main Article Content
Abstract
Hạt đậu tương 0Glycine max L.) có chứa hai ức chế trypsin điển hình với khôi lượng
phân tử 8 kDa và 20 kDa và được gọi tương ứng là chất ức chế Bowman-Birk và chất ức chê
Kunitz theo cách gọi của các tác giả lần đầu tiên phát hiện và tinh sạch chúng [2, 4,]. Cho
đến nay các tính chất của cả hai chất ức chế này đã được nghiên cứu rất kỹ [1, 6]. Cả hai
chất đều đã được một số hãng hoá chất tinh sạch và sản xuất làm các protein chuẩn cho việc
xác định khôi lượng phân tử bằng sắc ký lọc gel và bằng điện di. Tuy nhiên, ở Việt Nam cho
đến nay chưa có công trình nào báo cáo về việc tinh sạch các chất ức chê này. Nghiên cứu
này nhằm mục đích thiết lập một qui trình tương đôi đơn giản, dề áp dụng đê tinh sạch chất
ức chê Kunitz (KI), với khôi lượng 20 kDa vốn khá bền với nhiệt, có hàm lượng tương đôi cao
trong nguồn nguyên liệu bột đậu tương dễ kiếm, giá rẻ để có thế sử dụng như một protein
chuấn cho việc đánh giá khối lượng của các protein thay cho việc nhập ngoại giá cao.
phân tử 8 kDa và 20 kDa và được gọi tương ứng là chất ức chế Bowman-Birk và chất ức chê
Kunitz theo cách gọi của các tác giả lần đầu tiên phát hiện và tinh sạch chúng [2, 4,]. Cho
đến nay các tính chất của cả hai chất ức chế này đã được nghiên cứu rất kỹ [1, 6]. Cả hai
chất đều đã được một số hãng hoá chất tinh sạch và sản xuất làm các protein chuẩn cho việc
xác định khôi lượng phân tử bằng sắc ký lọc gel và bằng điện di. Tuy nhiên, ở Việt Nam cho
đến nay chưa có công trình nào báo cáo về việc tinh sạch các chất ức chê này. Nghiên cứu
này nhằm mục đích thiết lập một qui trình tương đôi đơn giản, dề áp dụng đê tinh sạch chất
ức chê Kunitz (KI), với khôi lượng 20 kDa vốn khá bền với nhiệt, có hàm lượng tương đôi cao
trong nguồn nguyên liệu bột đậu tương dễ kiếm, giá rẻ để có thế sử dụng như một protein
chuấn cho việc đánh giá khối lượng của các protein thay cho việc nhập ngoại giá cao.
References
1. Fedurkina. N. V. and Mosolov.V.V., Purification of soy bean trypsin inhibitor by immunoabsorption, Applied Biochem. and M ic ro b io l20(1984), 452-457
2. Kunitz. M, Crystalline soy bean trypsin inhibitor II. General properties, J Gen Physiol 30(1947), 291-310
3. Laemmli. U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(1970), 680-685
4. Laskowski. M. Jr. and Kato. I.. Proteinase inhibitors of proteinases, Anna. Rev. Biochem, 49(1980), 593-676
5. Lowry. O.H., Rousenbrough. N.J., Farr. A.L., Randall. R.J., Protein measurement with the Folin phenol reagent, J. Biol. C h e m 193(1951), 265-275
6. Park. D.S., Gramham. M.Y., Graham. T.L., Identification of soybean elicitation competency factor, CF-1, as the soybean Kunitz trypsin inhibitor. Physiol. Mol. Plant P a t h o l 59(2001), 265-273.
7. Phan. T.N. and Pham. T.C., Trypsin inhibitors in developing seeds oỈ Momordica charantia L., Proc. Natl Center Sci. Res. V i e tn a m 2(1990), 129-137.
2. Kunitz. M, Crystalline soy bean trypsin inhibitor II. General properties, J Gen Physiol 30(1947), 291-310
3. Laemmli. U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(1970), 680-685
4. Laskowski. M. Jr. and Kato. I.. Proteinase inhibitors of proteinases, Anna. Rev. Biochem, 49(1980), 593-676
5. Lowry. O.H., Rousenbrough. N.J., Farr. A.L., Randall. R.J., Protein measurement with the Folin phenol reagent, J. Biol. C h e m 193(1951), 265-275
6. Park. D.S., Gramham. M.Y., Graham. T.L., Identification of soybean elicitation competency factor, CF-1, as the soybean Kunitz trypsin inhibitor. Physiol. Mol. Plant P a t h o l 59(2001), 265-273.
7. Phan. T.N. and Pham. T.C., Trypsin inhibitors in developing seeds oỈ Momordica charantia L., Proc. Natl Center Sci. Res. V i e tn a m 2(1990), 129-137.